Неконкурентний інгібітор зв’язується з ферментом далеко від активного центру, змінюючи форму ферменту так, що навіть якщо субстрат може зв’язуватися, активний центр функціонує менш ефективно.

При неконкурентному гальмуванні, інгібітор зв'язується в алостеричному місці, окремому від сайту зв'язування активного субстрату. Таким чином, при неконкурентному інгібуванні інгібітор може зв’язувати свій фермент-мішень незалежно від наявності зв’язаного субстрату.

Конкурентний інгібітор конкурує з субстратом за зв'язування з активним центром. Коли інгібітор займає активний центр, він утворює комплекс фермент-інгібітор, і фермент не може реагувати (рис.

Як ви можете бачити, Vmax знижується у неконкурентному гальмуванні порівняно з негальмованими реакціями. Це має сенс, якщо ми пам’ятаємо, що Vmax залежить від кількості присутнього ферменту. Зменшення кількості присутнього ферменту зменшує Vmax.

За рахунок зменшення вільної енергії відбувається зміна реакції, що каталізується ферментом. Зв’язуючись із субстратом, таким чином змінюючи його форму, щоб він більше не зв’язувався з активним центром ферменту.

Визначення: антагоніст, який запобігає біологічній відповіді агоніста без конкуренції з агоністом на тому самому місці зв’язування на рецепторі.